Ключевое различие - тропонин против тропомиозина
Прежде чем понять разницу между тропонином и тропомиозином, важно правильно понять механизм сокращения и расслабления мышц. Мышечные волокна состоят из миофибрилл. Миофибриллы состоят из длинных белков, расположенных в секциях, называемых саркомерами, которые являются основными строительными блоками поперечно-полосатой мышечной ткани. Саркомер состоит из двух компонентов, называемых тонкими и толстыми нитями, которые состоят из белков актина и миозина соответственно. Толстые и тонкие нити миозина и актина расположены рядом друг с другом внутри саркомера. Взаимодействие этих двух белков внутри каждого саркомера вызывает сокращение саркомера, что, в свою очередь, вызывает сокращение мышц. Во время сокращения саркомера головки миозина в толстых филаментах связываются с актином в тонких филаментах и тянут тонкие филаменты к центру. Концы саркомеров сближены, сокращая длину мышечного волокна. Ионы кальция необходимы для сокращения саркомера. Когда концентрация ионов кальция увеличивается, мышцы сокращаются, а когда она низкая, мышцы расслабляются. Тропонин и тропомиозин - два белка, которые регулируют сокращение саркомера посредством связывания кальция. Когда присутствуют ионы кальция, кальций связывается с тропонином и удаляет тропомиозин. Он обнажает сайт связывания миозина в актине. Когда мышца расслаблена, тропомиозин блокирует участки связывания миозина в актиновых филаментах. Ключевое различие между тропонином и тропомиозином состоит в том, что тропонин освобождает сайты связывания миозина актиновых филаментов, в то время как тропомиозин блокирует сайты связывания. Ионы кальция необходимы для сокращения саркомера. Когда концентрация ионов кальция увеличивается, мышцы сокращаются, а когда она низкая, мышцы расслабляются. Тропонин и тропомиозин - два белка, которые регулируют сокращение саркомера посредством связывания кальция. Когда присутствуют ионы кальция, кальций связывается с тропонином и удаляет тропомиозин. Он обнажает сайт связывания миозина в актине. Когда мышца расслаблена, тропомиозин блокирует участки связывания миозина в актиновых филаментах. Ключевое различие между тропонином и тропомиозином состоит в том, что тропонин освобождает сайты связывания миозина актиновых филаментов, в то время как тропомиозин блокирует сайты связывания. Ионы кальция необходимы для сокращения саркомера. Когда концентрация ионов кальция повышается, мышцы сокращаются, а когда она низкая, мышцы расслабляются. Тропонин и тропомиозин - два белка, которые регулируют сокращение саркомера посредством связывания кальция. Когда присутствуют ионы кальция, кальций связывается с тропонином и удаляет тропомиозин. Он обнажает сайт связывания миозина в актине. Когда мышца расслаблена, тропомиозин блокирует участки связывания миозина в актиновых филаментах. Ключевое различие между тропонином и тропомиозином состоит в том, что тропонин освобождает сайты связывания миозина актиновых филаментов, в то время как тропомиозин блокирует сайты связывания. Тропонин и тропомиозин - два белка, которые регулируют сокращение саркомера посредством связывания кальция. Когда присутствуют ионы кальция, кальций связывается с тропонином и удаляет тропомиозин. Он обнажает сайт связывания миозина в актине. Когда мышца расслаблена, тропомиозин блокирует участки связывания миозина в актиновых филаментах. Ключевое различие между тропонином и тропомиозином состоит в том, что тропонин освобождает сайты связывания миозина актиновых филаментов, в то время как тропомиозин блокирует сайты связывания. Тропонин и тропомиозин - два белка, которые регулируют сокращение саркомера посредством связывания кальция. Когда присутствуют ионы кальция, кальций связывается с тропонином и удаляет тропомиозин. Он обнажает сайт связывания миозина в актине. Когда мышца расслаблена, тропомиозин блокирует участки связывания миозина в актиновых филаментах. Ключевое различие между тропонином и тропомиозином состоит в том, что тропонин освобождает сайты связывания миозина актиновых филаментов, в то время как тропомиозин блокирует сайты связывания. Ключевое различие между тропонином и тропомиозином состоит в том, что тропонин освобождает сайты связывания миозина актиновых филаментов, в то время как тропомиозин блокирует сайты связывания. Ключевое различие между тропонином и тропомиозином состоит в том, что тропонин освобождает сайты связывания миозина актиновых филаментов, в то время как тропомиозин блокирует сайты связывания.
СОДЕРЖАНИЕ
1. Обзор и основные отличия
2. Что такое тропонин
3. Что такое тропомиозин
4. Сходства между тропонином и тропомиозином
5. Сравнение бок о бок - тропонин и тропомиозин в табличной форме
6. Резюме
Что такое тропонин?
Как объяснялось выше, тропонин - это тип белка, который регулирует сокращение саркомера посредством связывания кальция. Таким образом, тропонин связан с актиновыми филаментами.
Когда присутствуют ионы кальция и АТФ, ионы кальция связываются с тропонинами. Когда ионы кальция связаны с тропонином, он запускает воздействие на сайты связывания миозина на актиновых филаментах, удаляя тропомиозины из актиновых филаментов. Следовательно, миозины (толстые нити) связываются с актином (тонкие нити) и тянут тонкие нити к центру. Это заставляет саркомер сокращаться и сокращать его длину.
Рисунок 01: Тропонин и тропомиозин
Тропонин существует как комплекс из трех регуляторных белков (тропонин C, тропонин I и тропонин T). Тропонин отвечает за сокращение мышц.
Что такое тропомиозин?
Тропомиозин - еще один тип регуляторного белка, связанный с тонкими филаментами миофибрилл. Когда мышца находится в расслабленной форме, тропомиозины блокируют участки связывания миозина на актиновых филаментах. Тропомиозины располагаются на актиновых филаментах таким образом, что предотвращается связывание миозиновых головок с сайтами связывания на актиновых филаментах. Когда контакт между миозином и актином предотвращается, сокращение мышц прекращается. Однако, когда имеется достаточно ионов кальция и АТФ, тропомиозин способен отталкивать тропомиозин от актиновых филаментов. Когда тропомиозины отделяются от актиновых нитей, сайты связывания миозина открываются, и взаимодействие между актином и миозином облегчается. Связывание миозина с актином вызывает образование поперечного моста и сокращение мышцы.
Тропомиозин представляет собой двухцепочечный белок альфа-спиральной спиральной спирали. Тропомиозины часто делятся на две группы; изоформы мышечного тропомиозина и немышечные изоформы тропомиозина.
В чем сходство между тропонином и тропомиозином?
- Тропонин и тропомиозин являются белками, регулирующими сокращение мышц.
- Тропонин и тропомиозин прикреплены к актиновым филаментам.
- Оба присутствуют в миофибриллах.
В чем разница между тропонином и тропомиозином?
Различать статью в середине перед таблицей
Тропонин против тропомиозина |
|
| Тропонин обнажает участки связывания миозина в актиновых филаментах. | Тропомиозин покрывает активные участки актина, с которыми связывается миозин. |
| Мышечное движение | |
| Тропонин облегчает сокращение. | Тропомиозин предотвращает сокращение и расслабляет мышцы. |
Резюме - тропонин против тропомиозина
Тропонин и тропомиозин - это два регуляторных белка, связанных с актиновыми филаментами миофибрилл. Оба участвуют в регуляции сокращения мышечных клеток. Тропонин вызывает удаление тропомиозина из актиновых филаментов и обнажение участков связывания миозина на актиновых филаментах. Тропомиозины блокируют сайты связывания миозина на актиновых филаментах. Тропонин способствует сокращению саркомера, а тропомиозин способствует расслаблению мышц. В этом разница между тропонином и тропомиозином.
Скачать PDF-версию «Тропонин против тропомиозина»
Вы можете скачать PDF-версию этой статьи и использовать ее в автономных целях в соответствии с примечаниями к цитированию. Пожалуйста, скачайте PDF-версию здесь. Разница между тропонином и тропомиозином.
