Разница между ферментом и коферментом

2024 Автор: Mildred Bawerman | [email protected]. Последнее изменение: 2023-12-16 08:42

Ключевое различие - фермент против коэнзима

Химические реакции превращают один или несколько субстратов в продукты. Эти реакции катализируются специальными белками, называемыми ферментами. Ферменты действуют как катализаторы большинства реакций, но не расходуются. Ферменты состоят из аминокислот и имеют уникальные аминокислотные последовательности, состоящие из 20 различных аминокислот. Ферменты поддерживаются небольшими небелковыми органическими молекулами, называемыми кофакторами. Коферменты - это один из типов кофакторов, которые помогают ферментам выполнять катализ. Ключевое различие между ферментом и коферментом заключается в том, что фермент - это белок, который катализирует биохимические реакции, в то время как кофермент представляет собой небелковую органическую молекулу, которая помогает ферментам активировать и катализировать химические реакции. Ферменты - это макромолекулы, а коферменты - это небольшие молекулы.

СОДЕРЖАНИЕ

1. Обзор и основные различия

2. Что такое фермент

3. Что такое кофермент

4. Сравнение бок о бок - фермент и кофермент

5. Резюме

Что такое фермент?

Ферменты - это биологические катализаторы живых клеток. Это белки, состоящие из сотен и миллионов аминокислот, связанных вместе, как жемчужины на нитке. Каждый фермент имеет уникальную аминокислотную последовательность, определяемую конкретным геном. Ферменты ускоряют почти все биохимические реакции в живых организмах. Ферменты влияют только на скорость реакции, и их присутствие необходимо для инициирования химического превращения, потому что энергия активации реакции снижается ферментами. Ферменты изменяют скорость реакции без потребления или без изменения химической структуры. Один и тот же фермент может катализировать превращение все большего и большего количества субстратов в продукты, демонстрируя способность катализировать одну и ту же реакцию снова и снова.

Ферменты очень специфичны. Конкретный фермент связывается с определенным субстратом и катализирует определенную реакцию. Специфичность фермента обусловлена формой фермента. У каждого фермента есть активный центр определенной формы и функциональные группы для специфического связывания. Только конкретный субстрат будет соответствовать форме активного сайта и связываться с ним. Специфичность связывания фермента с субстратом может быть объяснена двумя гипотезами, названными блокировкой и ключевой гипотезой и гипотезой индуцированного соответствия. Гипотеза о замке и ключе указывает на то, что соответствие между ферментом и субстратом специфично, подобно замку и ключу. Гипотеза индуцированной подгонки говорит о том, что форма активного центра может измениться, чтобы соответствовать форме конкретной подложки, подобно перчаткам, которые надеваются на руку.

Ферментативные реакции зависят от нескольких факторов, таких как pH, температура и т. Д. Каждый фермент имеет оптимальное значение температуры и pH для эффективной работы. Ферменты также взаимодействуют с небелковыми кофакторами, такими как простетические группы, коферменты, активаторы и т. Д., Чтобы катализировать биохимические реакции. Ферменты могут разрушаться при высокой температуре или высокой кислотности или щелочности, потому что они являются белками.

Рисунок 01: Модель индуцированной подгонки активности фермента.

Что такое коэнзим?

Химическим реакциям помогают небелковые молекулы, называемые кофакторами. Кофакторы помогают ферментам катализировать химические реакции. Существуют разные типы кофакторов, и коферменты являются одним из них. Коэнзим - это органическая молекула, которая объединяется с комплексом ферментного субстрата и помогает процессу катализа реакции. Их также называют вспомогательными молекулами. Они состоят из витаминов или получены из витаминов. Следовательно, диеты должны содержать витамины, которые обеспечивают необходимые коферменты для биохимических реакций.

Коферменты могут связываться с активным центром фермента. Они слабо связываются с ферментом и способствуют химической реакции, обеспечивая функциональные группы, необходимые для реакции, или изменяя структурную конформацию фермента. Таким образом, связывание субстрата становится легким, и реакция направляется к продуктам. Некоторые коферменты действуют как вторичные субстраты и химически изменяются в конце реакции, в отличие от ферментов.

Коферменты не могут катализировать химическую реакцию без фермента. Они помогают ферментам активизироваться и выполнять свои функции. Как только кофермент связывается с апоферментом, фермент становится активной формой фермента, называемого холоэнзимом, и инициирует реакцию.

Примерами коферментов являются аденозинтрифосфат (АТФ), никотинамидадениндинуклеотид (NAD), флавинадениндинуклеотид (FAD), коэнзим A, витамины B1, B2 и B6 и т. Д.

Фигура 02: Связывание кофактора с апоферментом

В чем разница между ферментом и коэнзимом?

Различать статью в середине перед таблицей

Фермент против коэнзима
Ферменты - это биологические катализаторы, ускоряющие химические реакции.	Коферменты - это органические молекулы, которые помогают ферментам катализировать химические реакции.
Молекулярный тип
Все ферменты - это белки.	Коферменты не являются белками.
Изменение из-за реакций
Ферменты не изменяются в результате химической реакции.	В результате реакции коферменты химически изменяются.
Специфика
Ферменты специфичны.	Коферменты неспецифичны.
Размер
Ферменты - это более крупные молекулы.	Коферменты - это более мелкие молекулы.
Примеры
Амилаза, протеиназа и киназа являются примерами ферментов.	НАД, АТФ, кофермент А и ФАД являются примерами коферментов.

Резюме - фермент против коэнзима

Ферменты катализируют химические реакции. Коферменты помогают ферментам катализировать реакцию, активируя ферменты и обеспечивая функциональные группы. Ферменты - это белки, состоящие из аминокислот. Коферменты не являются белками. В основном они получены из витаминов. В этом разница между ферментами и коферментами.