Аминокислота против белка
Аминокислоты и белки - это органические молекулы, которых много в живых системах.
Аминокислота
Аминокислота - это простая молекула, образованная из C, H, O, N и может быть S. Она имеет следующую общую структуру.
Существует около 20 распространенных аминокислот. Все аминокислоты имеют –COOH, -NH 2группы и –H, связанный с углеродом. Углерод является хиральным углеродом, а альфа-аминокислоты являются наиболее важными в биологическом мире. D-аминокислоты не содержатся в белках и не участвуют в метаболизме высших организмов. Однако некоторые из них важны для структуры и метаболизма низших форм жизни. Помимо обычных аминокислот, существует ряд небелковых аминокислот, многие из которых являются промежуточными продуктами метаболизма или частями небелковых биомолекул (орнитин, цитруллин). Группа R отличается от аминокислоты к аминокислоте. Простейшей аминокислотой с группой R, являющейся H, является глицин. В соответствии с группой R аминокислоты можно разделить на алифатические, ароматические, неполярные, полярные, положительно заряженные, отрицательно заряженные или полярные незаряженные и т. Д. Аминокислоты, присутствующие в виде цвиттер-ионов при физиологическом pH 7,4. Аминокислоты - это строительные блоки белков. Когда две аминокислоты соединяются с образованием дипептида, комбинация происходит в -NH2 группы одной аминокислоты с группой –COOH другой аминокислоты. Молекула воды удаляется, и образовавшаяся связь известна как пептидная связь.
Протеин
Белки - один из важнейших типов макромолекул в живых организмах. Белки можно разделить на первичные, вторичные, третичные и четвертичные белки в зависимости от их структуры. Последовательность аминокислот (полипептид) в белке называется первичной структурой. Когда полипептидные структуры складываются в случайное расположение, они известны как вторичные белки. В третичных структурах белки имеют трехмерную структуру. Когда несколько трехмерных белковых частей связываются вместе, они образуют четвертичные белки. Трехмерная структура белков зависит от водородных связей, дисульфидных связей, ионных связей, гидрофобных взаимодействий и всех других межмолекулярных взаимодействий внутри аминокислот. Белки играют несколько ролей в живых системах. Они участвуют в формировании структур. Например,в мышцах есть белковые волокна, такие как коллаген и эластин. Они также находятся в твердых и жестких структурных частях, таких как ногти, волосы, копыта, перья и т. Д. Другие белки находятся в соединительных тканях, таких как хрящи. Помимо структурной функции, белки также выполняют защитную функцию. Антитела - это белки, и они защищают наш организм от чужеродных инфекций. Все ферменты - это белки. Ферменты - это основные молекулы, которые контролируют все метаболические процессы. Кроме того, белки участвуют в передаче сигналов клетки. Белки производятся на рибосомах. Сигнал, продуцирующий белок, передается на рибосому от генов ДНК. Необходимые аминокислоты могут поступать из пищи или могут быть синтезированы внутри клетки. Денатурация белков приводит к развертыванию и дезорганизации вторичных и третичных структур белков. Это может происходить из-за тепла, органических растворителей, сильных кислот и оснований, моющих средств, механических сил и т. Д.
В чем разница между аминокислотой и белком? • Аминокислоты - это строительные блоки белков. • Аминокислоты - это небольшие молекулы с небольшой молярной массой. Напротив, белки представляют собой макромолекулы, молярная масса которых может в тысячу раз превышать молярную массу аминокислоты. • Типов белков больше, чем аминокислот. Из-за того, как расположены 20 основных аминокислот, можно получить большое количество белков. |