Разница между Alpha Helix и Beta Pleated Sheet

2024 Автор: Mildred Bawerman | [email protected]. Последнее изменение: 2023-12-16 08:42

Ключевое различие - альфа-спираль и бета-плиссированный лист

Альфа-спирали и бета-складчатые листы - две наиболее часто встречающиеся вторичные структуры в полипептидной цепи. Эти два структурных компонента являются первыми основными этапами процесса сворачивания полипептидной цепи. Ключевое различие между Alpha Helix и Beta Pleated Sheet заключается в их структуре; у них есть две разные формы для выполнения определенной работы.

Что такое Альфа-спираль?

Альфа-спираль - это правосторонний клубок аминокислотных остатков на полипептидной цепи. Диапазон аминокислотных остатков может варьироваться от 4 до 40 остатков. Водородные связи, образованные между кислородом группы C = O на верхней спирали и водородом группы NH нижней спирали, помогают удерживать спираль вместе. Водородная связь образуется через каждые четыре аминокислотных остатка в цепи указанным выше способом. Этот однородный узор придает ему определенные характеристики, такие как толщина катушки, и определяет длину каждого полного витка вдоль оси спирали. Стабильность структуры альфа-спирали зависит от нескольких факторов.

Атомы O показаны красным цветом, атомы N - синим, а водородные связи - зелеными пунктирными линиями.

Что такое бета-плиссированный лист?

Бета-гофрированный лист, также известный как бета-лист, считается второй формой вторичной структуры белков. Он содержит бета-нити, которые соединены по бокам минимум двумя или тремя водородными связями основной цепи, чтобы сформировать скрученный гофрированный лист, как показано на рисунке. Бета-цепь представляет собой отрезок полипептидной цепи; его длина обычно составляет от 3 до 10 аминокислот, включая остов в расширенном подтверждении.

Фрагмент 4-нитевого антипараллельного β-листа из кристаллической структуры фермента каталазы.

а) показаны антипараллельные водородные связи (пунктирные) между группами пептида NH и CO на соседних цепях. Стрелки указывают направление цепи, а контуры электронной плотности очерчивают атомы, не являющиеся атомами водорода. Атомы O представляют собой красные шары, атомы N - синие, а атомы H для простоты опущены; боковые цепи показаны только до первого атома C боковой цепи (зеленый)

b) Вид сбоку на две центральные β-цепи

В бета-гофрированных листах полипептидные цепи расположены рядом друг с другом. Название «плиссированный лист» он получил из-за волнообразной формы конструкции. Они связаны между собой водородными связями. Эта структура позволяет образовывать больше водородных связей, растягивая полипептидную цепь.

В чем разница между Alpha Helix и Beta Pleated Sheet?

Структура альфа-спирали и бета-гофрированного листа

Альфа-спираль:

В этой структуре основа полипептида плотно связана вокруг воображаемой оси в виде спиральной структуры. Это также известно как спиралевидное расположение пептидной цепи.

Формирование структуры альфа-спирали происходит, когда полипептидные цепи скручены в спираль. Это позволяет всем аминокислотам в цепи образовывать водородные связи (связь между молекулой кислорода и молекулой водорода) друг с другом. Водородные связи позволяют спирали сохранять форму спирали и образуют плотный клубок. Эта спиральная форма делает альфа-спираль очень прочной.

Водородные связи обозначены желтыми точками.

Бета-плиссированный лист:

Когда два или более фрагмента полипептидной цепи (цепей) перекрываются друг с другом, образуя ряд водородных связей друг с другом, могут быть обнаружены следующие структуры. Это может произойти двумя способами; параллельное расположение и антипараллельное расположение.

Примеры конструкции:

Альфа-спираль: ногти на руках или ногах можно рассматривать как пример структуры альфа-спирали.

Бета-гофрированный лист: Структура перьев похожа на структуру бета-гофрированного листа.

Особенности конструкции:

Альфа-спираль: в структуре альфа-спирали на один виток спирали приходится 3,6 аминокислоты. Все пептидные связи являются транс- и планарными, а группы NH в пептидных связях указывают в одном и том же направлении, которое примерно параллельно оси спирали. Группы C = O всех пептидных связей направлены в противоположном направлении, и они параллельны оси спирали. Группа C = O каждой пептидной связи связана с группой NH пептидной связи, образуя водородную связь. Все R-группы направлены наружу от спирали.

Бета-складчатый лист: Каждая пептидная связь в бета-складчатом листе плоская и имеет транс-конформацию. Группы C = O и NH пептидных связей соседних цепей находятся в одной плоскости и указывают друг на друга, образуя водородные связи между собой. Все R-группы в любой цепи могут альтернативно располагаться выше и ниже плоскости листа.

Определения:

Вторичная структура: это форма сворачивающегося белка из-за образования водородных связей между амидной и карбонильной группами его основной цепи.