Разница между трипсином и химотрипсином

Оглавление:

Разница между трипсином и химотрипсином
Разница между трипсином и химотрипсином

Видео: Разница между трипсином и химотрипсином

Видео: Разница между трипсином и химотрипсином
Видео: "Ил-2 Штурмовик" нового поколения - "Битва за Сталинград" и "Битва за Москву" #13 2024, Май
Anonim

Ключевое различие - трипсин против химотрипсина

Переваривание белков - очень важный процесс в общей процедуре пищеварения живых организмов. Сложные белки перевариваются в мономеры аминокислот и всасываются через тонкий кишечник. Белки необходимы, поскольку они выполняют важную функциональную и структурную роль в организме. Переваривание белка происходит с помощью ферментов, переваривающих белок, включая трипсин, химотрипсин, пептидазы и протеазы. Трипсин - это фермент, переваривающий белок, который расщепляет пептидную связь у основных аминокислот, включая лизин и аргинин. Химотрипсин также является ферментом, переваривающим белок, который расщепляет пептидную связь ароматических аминокислот, таких как фенилаланин, триптофан и тирозин. Ключевое различие между трипсином и химотрипсином заключается в положении аминокислоты, в которой он расщепляется в белке. Трипсин расщепляется в положениях основных аминокислот, тогда как химотрипсин расщепляется в положениях ароматических аминокислот.

СОДЕРЖАНИЕ

1. Обзор и основные различия

2. Что такое трипсин

3. Что такое химотрипсин

4. Сходства между трипсином и химотрипсином

5. Сравнение бок о бок - трипсин и химотрипсин в табличной форме

6. Резюме

Что такое трипсин?

Трипсин - это белок массой 23,3 кДа, который принадлежит к семейству сериновых протеаз, и его основными субстратами являются основные аминокислоты. Эти основные аминокислоты включают аргинин и лизин. Трипсин был открыт в 1876 году Куне. Трипсин является глобулярным белком и существует в неактивной форме - трипсиноген - зимоген. Механизм действия трипсина основан на активности сериновой протеазы.

Трипсин расщепляет С-конец основных аминокислот. Это реакция гидролиза, протекающая при pH - 8,0 в тонком кишечнике. Активация трипсиногена происходит за счет удаления концевого гексапептида, и он производит активную форму; трипсин. Активный трипсин бывает двух основных типов; α - трипсин и β-трипсин. Они различаются термической стабильностью и структурой. Активный центр трипсина содержит гистидин (H63), аспарагиновую кислоту (D107) и серин (S200).

Разница между трипсином и химотрипсином
Разница между трипсином и химотрипсином

Рисунок 01: Трипсин

Ферментативное действие трипсина ингибируется DFP, апротинином, Ag +, бензамидином и EDTA. Применения трипсина включают диссоциацию тканей, трипсинизацию в культуре клеток животных, триптическое картирование, исследования белков in vitro, снятие отпечатков пальцев и применение в культуре тканей.

Что такое химотрипсин?

Химотрипсин имеет молекулярную массу 25,6 кДа, принадлежит к семейству сериновых протеаз и является эндопептидазой. Химотрипсин существует в неактивной форме, которая представляет собой химотрипсиноген. Химотрипсин был открыт в 1900-х годах. Химотрипсин гидролизует пептидные связи ароматических аминокислот. Эти ароматические субстраты включают тирозин, фенилаланин и триптофан. Субстраты этого фермента состоят в основном из L-изомеров и легко действуют на амиды и сложные эфиры аминокислот. Оптимальный pH, при котором действует химотрипсин, составляет 7,8-8,0. Существует две основные формы химотрипсина, такие как химотрипсин A и химотрипсин B, и они немного различаются по структурным и протеолитическим характеристикам. Активный центр химотрипсина содержит каталитическую триаду и состоит из гистидина (H57), аспарагиновой кислоты (D102) и серина (S195).

Ключевое различие между трипсином и химотрипсином
Ключевое различие между трипсином и химотрипсином

Рисунок 02: Химотрипсин

Активаторами химотрипсина являются бромид цетилтриметиламмония, бромид додецилтриметиламмония, бромид гексадецилтриметиламмония и бромид тетрабутиламмония. Ингибиторами химотрипсина являются пептидилальдегиды, бороновые кислоты и производные кумарина. Химотрипсин коммерчески используется в синтезе пептидов, картировании пептидов и снятии пептидных отпечатков пальцев.

В чем сходство трипсина и химотрипсина?

  • Оба фермента представляют собой сериновые протеазы.
  • Оба фермента расщепляют пептидные связи.
  • Оба фермента действуют в тонком кишечнике.
  • Оба фермента существуют в неактивной форме в виде зимогенов.
  • Оба фермента состоят из каталитической триады, содержащей гистидин, аспарагиновую кислоту и серин в ее активном центре.
  • Оба фермента были первоначально обнаружены и извлечены из крупного рогатого скота.
  • Производство обоих ферментов в настоящее время осуществляется с помощью методов рекомбинантной ДНК.
  • Оба фермента влияют на оптимальный щелочной pH.
  • Оба фермента используются in vitro в различных отраслях промышленности.

В чем разница между трипсином и химотрипсином?

Различать статью в середине перед таблицей

Трипсин против химотрипсина

Трипсин - это фермент, переваривающий белок, который расщепляет пептидную связь основных аминокислот, таких как лизин и аргинин. Химотрипсин, который также является ферментом, переваривающим белок, расщепляет пептидную связь у ароматических аминокислот, таких как фенилаланин, триптофан и тирозин.
Молекулярная масса
Молекулярная масса трипсина составляет 23,3 кДа. Молекулярная масса химотрипсина составляет 25,6 кДа.
Субстраты
Сложные белки перевариваются в мономеры аминокислот и всасываются через тонкий кишечник. Субстраты ароматических аминокислот, такие как тирозин, триптофан и фенилаланин, действуют на химотрипсин.
Зимогеновая форма фермента
Трипсиноген - это неактивная форма трипсина. Химотрипсиноген - это неактивная форма химотрипсина.
Активаторы
Лантаноиды являются активаторами трипсина. Бромид цетилтриметиламмония, бромид додецилтриметиламмония, бромид гексадецилтриметиламмония и бромид тетрабутиламмония являются активаторами химотрипсина.

Ингибиторы

DFP, апротинин, Ag +, бензамидин и EDTA являются ингибиторами трипсина. Пептидилальдегиды, бороновые кислоты и производные кумарина являются ингибиторами химотрипсина.

Резюме - трипсин против химотрипсина

Пептидазы или протеолитические ферменты расщепляют белки посредством гидролиза пептидной связи. Трипсин расщепляет пептидную связь у основных аминокислот, тогда как химотрипсин расщепляет пептидную связь у ароматических аминокислотных остатков. Оба фермента представляют собой сериновые пептидазы и действуют в тонком кишечнике в среде с щелочным pH. В настоящее время проводится много исследований по производству трипсина и химотрипсина с использованием технологии рекомбинантной ДНК с использованием различных видов бактерий и грибов, поскольку эти ферменты имеют высокую промышленную ценность. В этом разница между трипсином и химотрипсином.

Скачать PDF-версию «Трипсин против химотрипсина»

Вы можете загрузить PDF-версию этой статьи и использовать ее в автономных целях в соответствии с примечанием к цитированию. Пожалуйста, скачайте PDF-версию здесь Разница между трипсином и химотрипсином

Рекомендуем: