Ключевое различие - конкурентное и неконкурентное торможение
Действие ингибиторов можно найти в двух типах: конкурентные ингибиторы и неконкурентные ингибиторы, в зависимости от места на ферменте, где ингибитор связывается. Ключевое различие между конкурентным ингибированием и неконкурентным ингибированием состоит в том, что при конкурентном ингибировании связывание ингибитора предотвращает связывание целевой молекулы с активным центром фермента, тогда как при неконкурентном ингибировании ингибитор снижает активность фермента.
Фермент - это макромолекула, которая может действовать как биологический катализатор. У ферментов есть области, известные как активные центры. Активный центр фермента - это место, где связывается целевая молекула. Эта молекула известна как субстрат. Субстрат связывается с активным центром и вступает в химические реакции. Это дает максимальную доходность за короткий период времени. Фермент также можно переработать и использовать повторно. Ингибиторы - это соединения, которые могут препятствовать тому, чтобы субстрат подвергался определенной химической реакции.
СОДЕРЖАНИЕ
1. Обзор и ключевые различия
2. Что такое конкурентное ингибирование
3. Что такое неконкурентное ингибирование
4. Параллельное сравнение - конкурентное и неконкурентное торможение в табличной форме
5. Резюме
Что такое конкурентное торможение?
Конкурентное ингибирование - это тип ингибирования фермента, при котором ингибитор связывается с активными центрами фермента, предотвращая связывание субстрата с ферментом. Активный центр блокируется ингибитором, поэтому у субстрата нет места для связывания с ферментом.
При этом типе ингибирования ингибиторы, которые связываются с активными центрами, аналогичны форме молекул субстрата (в противном случае ингибиторы не могут связываться с активным центром, потому что форма активного сайта не соответствует форме субстрата.). Следовательно, активный центр фермента не может связываться одновременно с ингибитором и субстратом. Это заставляет ингибитор конкурировать с субстратом за связывание с активным сайтом, что дает название конкурентного ингибирования.
Рисунок 01: Конкурентное торможение на диаграмме
Конкурентное ингибирование можно предотвратить, добавив множество молекул субстрата. Это увеличивает вероятность встречи активных центров с субстратами, а не с молекулами ингибитора. Большинство конкурентных ингибиторов обратимо связываются с активным сайтом. Это связано с тем, что ингибитор не изменяет форму активного центра.
Что такое неконкурентное торможение?
Неконкурентное ингибирование - это тип ингибирования фермента, при котором ингибитор снижает активность фермента. Здесь ингибитор может связываться с ферментом, даже если субстрат уже связан с активным центром этого фермента. Следовательно, ингибитор не связывается с активным центром. Следовательно, нет конкуренции между субстратом и ингибитором; это торможение, таким образом, известно как неконкурентное торможение. Тогда субстрат и ингибитор могут быть обнаружены на ферменте одновременно.
Рисунок 2: Неконкурентное торможение на диаграмме
Когда ингибитор связывается с ферментом вместе с субстратом, субстрат не может подвергаться желаемой химической реакции с образованием целевых продуктов. Неконкурентные ингибиторы часто необратимо связываются с ферментом. Это связано с тем, что связывание ингибитора изменяет форму активного сайта, и активный сайт деактивируется.
Форма ингибитора полностью отличается от формы субстрата, поскольку ингибитор не конкурирует за активные центры фермента. Неконкурентные ингибиторы связываются с сайтами, которые находятся рядом с активным сайтом. Это связывание вызывает изменение формы активного сайта.
В чем разница между конкурентным и неконкурентным запретом?
Различать статью в середине перед таблицей
Конкурентное торможение против неконкурентного торможения |
|
| Конкурентное ингибирование - это тип ингибирования фермента, при котором ингибитор связывается с активными центрами фермента, предотвращая связывание субстрата с ферментом. | Неконкурентное ингибирование - это тип ингибирования фермента, при котором ингибитор снижает активность фермента. |
| Конкуренция с субстратом | |
| Конкурентные ингибиторы конкурируют с субстратом за активные центры. | Неконкурентные ингибиторы не конкурируют с субстратом за активные центры. |
| Форма ингибитора | |
| Конкурентные ингибиторы имеют форму, аналогичную форме субстрата. | Неконкурентные ингибиторы имеют форму, отличную от формы субстрата. |
| Встречаемость на ферменте | |
| Субстрат и конкурентный ингибитор не могут быть обнаружены на ферменте одновременно. | Субстрат и неконкурентный ингибитор могут быть обнаружены в ферменте одновременно. |
| Метод привязки | |
| Связывание конкурентных ингибиторов с активным центром обратимо. | Связывание неконкурентных ингибиторов с активным центром необратимо. |
| Влияние на форму активного сайта | |
| Форма активного сайта не меняется, когда конкурентный ингибитор связывается с активным сайтом. | Форма активного центра изменяется, когда ингибитор связывается с ферментом. |
Резюме - Конкурентное против неконкурентного торможения
Ключевое различие между конкурентным ингибированием и неконкурентным ингибированием состоит в том, что при конкурентном ингибировании связывание ингибитора предотвращает связывание целевой молекулы с активным центром фермента, тогда как при неконкурентном ингибировании ингибитор снижает активность фермента.
