Полипептид против белка
Аминокислота - это простая молекула, образованная из C, H, O, N и может быть S. Она имеет следующую общую структуру.
Существует около 20 распространенных аминокислот. Все аминокислоты имеют группы –COOH, -NH 2 и –H, связанные с углеродом. Углерод является хиральным углеродом, а альфа-аминокислоты являются наиболее важными в биологическом мире. Группа R отличается от аминокислоты к аминокислоте. Простейшей аминокислотой с группой R, являющейся H, является глицин. В соответствии с группой R аминокислоты можно разделить на алифатические, ароматические, неполярные, полярные, положительно заряженные, отрицательно заряженные или полярные незаряженные и т. Д. Аминокислоты, присутствующие в виде цвиттер-ионов при физиологическом pH 7,4. Аминокислоты - это строительные блоки белков. Когда две аминокислоты соединяются вместе с образованием дипептида, комбинация происходит в -NH 2группа одной аминокислоты с группой –COOH другой аминокислоты. Молекула воды удаляется, и образовавшаяся связь известна как пептидная связь.
Полипептид
Цепь, образующаяся при соединении большого количества аминокислот, известна как полипептид. Белки состоят из одной или нескольких таких полипептидных цепей. Первичная структура белка известна как полипептид. От двух концов полипептидной цепи N-конец находится там, где свободна аминогруппа, а на С-конце свободна карбоксильная группа. Полипептиды синтезируются на рибосомах. Аминокислотная последовательность в полипептидной цепи определяется кодонами мРНК.
Протеин
Белки - один из важнейших типов макромолекул в живых организмах. Белки можно разделить на первичные, вторичные, третичные и четвертичные белки в зависимости от их структуры. Последовательность аминокислот (полипептид) в белке называется первичной структурой. Когда полипептидные структуры складываются в случайное расположение, они известны как вторичные белки. В третичных структурах белки имеют трехмерную структуру. Когда несколько трехмерных белковых частей связываются вместе, они образуют четвертичные белки. Трехмерная структура белков зависит от водородных связей, дисульфидных связей, ионных связей, гидрофобных взаимодействий и всех других межмолекулярных взаимодействий внутри аминокислот. Белки играют несколько ролей в живых системах. Они участвуют в формировании структур. Например,в мышцах есть белковые волокна, такие как коллаген и эластин. Они также находятся в твердых и жестких структурных частях, таких как ногти, волосы, копыта, перья и т. Д. Другие белки находятся в соединительных тканях, таких как хрящи. Помимо структурной функции, белки также выполняют защитную функцию. Антитела - это белки, и они защищают наш организм от чужеродных инфекций. Все ферменты - это белки. Ферменты - это основные молекулы, которые контролируют все метаболические процессы. Кроме того, белки участвуют в передаче сигналов клетки. Белки производятся на рибосомах. Сигнал, продуцирующий белок, передается на рибосому от генов ДНК. Необходимые аминокислоты могут поступать из пищи или могут быть синтезированы внутри клетки. Денатурация белков приводит к развертыванию и дезорганизации вторичных и третичных структур белков. Это может происходить из-за тепла, органических растворителей, сильных кислот и оснований, моющих средств, механических сил и т. Д.
В чем разница между полипептидом и белком?
• Полипептиды представляют собой аминокислотную последовательность, тогда как белки состоят из одной или нескольких полипептидных цепей.
• Белки имеют более высокую молекулярную массу, чем полипептиды.
• Белки имеют водородные связи, дисульфидные связи и другие электростатические взаимодействия, которые определяют его трехмерную структуру в отличие от полипептидов.
